Знаймо

Додати знання

приховати рекламу

Цей текст може містити помилки.

Хімічна кінетика


Є більш повна стаття

План:


Введення

Є більш повна стаття
В іншому мовному розділі є повніша стаття Kinetik (Chemie) (Нім.)
Ви можете допомогти проекту, розширивши поточну статтю з допомогою перекладу.

Хімічна кінетика або кінетика хімічних реакцій - розділ фізичної хімії, що вивчає закономірності перебігу хімічних реакцій у часі, залежності цих закономірностей від зовнішніх умов, а також механізми хімічних перетворень. [1]


1. Швидкість хімічної реакції

Важливим поняттям хімічної кінетики є швидкість хімічної реакції. Ця величина визначає, як змінюється концентрація компонентів реакції з плином часу. Швидкість хімічної реакції - величина завжди позитивна, тому якщо вона визначається по вихідному речовині ( концентрація якого зменшується в процесі реакції), то отримане значення домножается на -1.
Наприклад для реакції

A + B \ to C + D, швидкість можна виразити так:
v = \ frac {\ partial C} {\ partial t} = - \ frac {\ partial A} {\ partial t}.

У 1865 році Н. Н. Бекетовим і в 1867 році К. М. Гульдберг і П. Вааге був сформульований закон діючих мас, згідно з яким швидкість хімічної реакції в кожен момент часу пропорційна концентрацій реагентів, зведеним до деяких ступеня. Крім концентрації на швидкість хімічної реакції впливають такі чинники: природа реагуючих речовин, наявність каталізатора, температура ( правило Вант-Гоффа) і площа поверхні розділу фаз.


2. Порядок хімічної реакції

Порядок реакції по даної речовини - показник ступеня при концентрації цієї речовини в кінетичному рівнянні реакції.

2.1. Реакція нульового порядку

Графік залежності концентрації реагенту A в реакції A → B від часу для нульового порядку реакції

Кінетичне рівняння має наступний вигляд:

V 0 = k 0

Швидкість реакції нульового порядку постійна в часі і не залежить від концентрацій реагуючих речовин. Нульовий порядок характерний, наприклад, для гетерогенних реакцій в тому випадку, якщо швидкість дифузії реагентів до поверхні розділу фаз менше швидкості їх хімічного перетворення.


2.2. Реакція першого порядку

Графік залежності концентрації реагенту A для першого порядку реакції

Кінетичне рівняння реакції першого порядку:

V_1 = k_1 \ cdot C = - \ frac {dC} {d \ tau}

Приведення рівняння до лінійного виду дає рівняння:

\ Ln C = \ ln C_0 - k_1 \ cdot \ tau

Константа швидкості реакції обчислюється як тангенс кута нахилу прямої до осі часу:

k 1 = - tgα

Період полупревращения:

\ Tau_ {\ frac {1} {2}} = \ frac {\ ln 2} {k_1}

2.3. Реакція другого порядку

Графік залежності концентрації реагенту A для другого порядку реакції

Для реакцій другого порядку кінетичне рівняння має наступний вигляд:

V = k_2 {C_A} ^ 2

або

V = k_2 C_A \ cdot C_B

У першому випадку швидкість реакції визначається рівнянням

V = k_2 {C_A} ^ 2 = - \ frac {dC} {d \ tau}

Лінійна форма рівняння:

\ Frac {1} {C} = k_2 \ cdot \ tau + \ frac {1} {C_0}

Константа швидкості реакції дорівнює тангенсу кута нахилу прямої до осі часу:

k 2 = - tgα
k_2 = \ frac {1} {\ tau} \ left (\ frac {1} {C} - \ frac {1} {C_0} \ right)

У другому випадку вираз для константи швидкості реакції буде виглядати так:

k_2 = \ frac {1} {\ tau (C_ {0, A}-C_ {0, B})} \ ln \ frac {C_ {0, B} \ cdot C_A} {C_ {0, A} \ cdot C_B}

Період полупревращения (для випадку рівних початкових концентрацій!):

\ Tau_ {\ frac {1} {2}} = \ frac {1} {k} \ cdot \ frac {1} {C_0}

3. Молекулярно реакції

Молекулярно елементарної реакції - число частинок, які, згідно експериментально встановленим механізмом реакції, беруть участь в елементарному акті хімічної взаємодії.

Мономолекулярні реакції - реакції, в яких відбувається хімічне перетворення однієї молекули (ізомеризація, дисоціація і т. д.):

H 2 S → H 2 + S

Бімолекулярні реакції - реакції, елементарний акт яких здійснюється при зіткненні двох частинок (однакових або різних):

СН 3 Вr + КОН → СН 3 ОН + КВr

Трімолекулярние реакції - реакції, елементарний акт яких здійснюється при зіткненні трьох часток:

О 2 + NО + NО → 2NО 2

Реакції з молекулярної більше трьох невідомі.

Для елементарних реакцій, що проводяться при близьких концентраціях вихідних речовин, величини молекулярної та порядку реакції збігаються. Чітко певного взаємозв'язку між поняттями молекулярної та порядку реакції немає, так як порядок реакції характеризує кінетичне рівняння реакції, а молекулярної - механізм реакції.


4. Каталіз

Каталіз - процес, що полягає у зміні швидкості хімічних реакцій у присутності речовин, які називаються каталізаторами. Каталітичні реакції - реакції, що протікають в присутності каталізаторів.

Позитивним називають каталіз, при якому швидкість реакції зростає, негативним ( інгібуванням) - при якому вона убуває. Прикладом позитивного каталізу може служити процес окислення аміаку на платині при отриманні азотної кислоти. Прикладом негативного - зниження швидкості корозії при введенні в рідину, в якій експлуатується метал, нітриту натрію, хромату і дихромата калію.

Багато найважливіші хімічні виробництва, такі, як отримання сірчаної кислоти, аміаку, азотної кислоти, синтетичного каучуку, ряду полімерів та ін, проводяться в присутності каталізаторів.


5. Каталіз в біохімії

Nuvola apps important recycle.svg
Ця стаття або розділ потребує переробки.
Будь ласка, поліпшите статтю відповідно до правилами написання статей.
Wikitext-ru.svg
Цю статтю варто вікіфіціровать.
Будь ласка, оформіть її згідно правил оформлення статей.

Ферментативний каталіз нерозривно пов'язаний з життєдіяльністю організмів рослинного і тваринного світу. Багато життєво важливі хімічні реакції, що протікають в клітині (щось близько десяти тисяч), управляються особливими органічними каталізаторами, іменованими ферментами або ензимами. Терміну "особливий" не слід приділяти пильної уваги, так як вже відомо, з чого побудовані ці ферменти. Природа обрала для цього один єдиний будівельний матеріал - амінокислоти і з'єднала їх у поліпептидні ланцюги різної довжини і в різній послідовності

Це так звана первинна структура ферменту, де R - бічні залишки, або найважливіші функціональні групи білків, можливо, що виступають в ролі активних центрів ферментів. На ці бічні групи і лягає основне навантаження при роботі ферменту, пептидная ж ланцюг грає роль опорного скелета. Відповідно до структурної моделі Полінга - Корі, вона згорнута в спіраль, яка в звичайному стані стабілізована водневими зв'язками між кислотними та основними центрами:

Для деяких ферментів встановлені повний амінокислотний склад і послідовність розташування їх у ланцюги, а також складна просторова структура. Але це все ж дуже часто не може допомогти нам відповісти на два головних питання: 1) чому ферменти так вибагливі і прискорюють хімічні перетворення молекул тільки цілком певної структури (яка нам теж відома); 2) яким чином фермент знижує енергетичний бар'єр, тобто вибирає енергетично більш вигідний шлях, завдяки чому реакції можуть протікати при звичайній температурі.

Сувора вибірковість і висока швидкість - дві основні ознаки ферментативного каталізу, що відрізняють його від лабораторного і виробничого каталізу. Жоден із створених руками людини каталізаторів (за винятком, мабуть, 2-оксіпірідіна) не може зрівнятися з ферментами за силою і вибірковості впливу на органічні молекули. Активність ферменту, як і будь-якого іншого каталізатора, теж залежить від температури: з підвищенням температури зростає і швидкість ферментативної реакції. При цьому звертає на себе увагу різке зниження енергії активації Е в порівнянні до некаталітичного реакцією. Правда, це відбувається не завжди. Відомо багато випадків, коли швидкість зростає завдяки збільшенню не залежить від температури предекспоненціального множника в рівнянні Арреніуса.


6. Рівновага

Константа хімічної рівноваги

7. Вільна енергія


Цей текст може містити помилки.

Схожі роботи | скачати

Схожі роботи:
Кінетика
Фізична кінетика
Хімічна формула
Хімічна зброя
Хімічна рівновага
Хімічна екологія
Хімічна промисловість
Хімічна номенклатура
Хімічна завивка
© Усі права захищені
написати до нас
Рейтинг@Mail.ru