Альфа-спіраль

Вид збоку альфа-спіралі створеної із залишків аланіну з атомарним дозволом. Водневі зв'язки позначені червоно-фіолетовим кольором, відстань між атомами водню і кисню 2,08 (208 пм). Поліпептидний ланцюжок спрямована вгору, тобто його N-кінець знаходиться внизу, а C-кінець - вгорі. Позначте, що бічні ланцюга амінокислот направлено кілька донизу, у напрямку N-кінця

Альфа-спіраль (α-спіраль) - типовий елемент вторинної структури білків, який має форму правозакрученной гвинтової лінії і в якому кожна аминогруппа (-NH 2) у каркасі утворює водневий зв'язок з карбонільної групою (-C = O) амінокислоти, що знаходиться на 4 амінокислоти раніше (воднева зв'язок i +4 \ rightarrow i ). Цей елемент вторинної структури іноді також називається класичної альфа-спіраллю Полінга-Корі-Бренсона по іменах авторів, вперше описали цю структуру в 1951 році [1] [2].

Параметри ідеальної α-спіралі:

  • кількість амінокислотних залишків на виток спіралі - 3,6-3,7
  • діаметр спіралі - 1,5 нм
  • крок спіралі - 0,54 нм
  • на один амінокислотний залишок припадає 0,15 нм

Такі параметри обчислені виходячи з припущення, що конформація всіх амінокислотних залишків (кути φ і ψ), що входять до складу α-спіралі, однакова. Однак у реальних білках конформації окремих амінокислотних залишків трохи розрізняються, що може призводити до невеликого викривлення осі спіралі, до різному кількістю амінокислотних залишків у витках спіралі і т. п.


Примітки

  1. PAULING L, COREY RB, BRANSON HR. (1951). " The structure of proteins; two hydrogen-bonded helical configurations of the polypeptide chain ". Proc Natl Acad Sci USA 37: 205-211. DOI : 10.1073/pnas.37.4.205. PMID 14816373.
  2. PAULING L, COREY RB. (1951). " Atomic coordinates and structure factors for two helical configurations of polypeptide chains ". Proc Natl Acad Sci USA 37: 235-240 .. PMID 14834145.

Література